Tag: Paris Sud

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The project involves structure determination of novel metalloenzymes by X-ray crystallography, with a focus on enzymes catalyzing peptides (RiPPs) post-translational modifications. Our goal is to decipher the mechanism and mode of interactions between these enzymes and their substrate. Expires on Friday March 5th, 2021

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A post-doctoral position in structural biology is available at the ChemSyBio team (Paris-Saclay University, INRAE, Micalis) headed by Dr Olivier Berteau. The project involves structure determination of novel metalloenzymes catalyzing post-translational modifications in peptides (ribosomally synthesized and post-translationally modified peptides, RiPPs) in order to decipher their mechanisms and enzyme substrate interactions. Expires on Friday October 2nd, 2020

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The eSCALED consortium, in collaboration with the Horizon 2020 Marie Sklodowska-Curie programme, is delighted to offer 14 Early Stage Researcher positions. The successful candidates will enrol in double PhD programs involving 2 partner universities, starting latest in October 2018, for ground-breaking research on Artificial Photosynthesis Devices. Expires on Sunday May 20th, 2018

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Malgré sa très haute toxicité, le monoxyde de carbone (CO) est également un agent de signalisation intracellulaire essentiel, à l’instar de NO ou H2S. Les mécanismes moléculaires de cette signalisation sont cependant mal connus. Des chercheurs de l’Institut de Biologie Chimique et Structurale de Leicester (UK) ont fait appel à des spectroscopistes de l’Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC) à Saclay pour caractériser l’interaction de CO avec les canaux ioniques à potassium. Les résultats montrent que CO active …

[Journal Club] A mechanism for CO regulation of ion channels Read more »

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Du 9 au 13 avril 2018, l’Université Paris-Saclay, avec l’Ecole Polytechnique (Marc Graille), l’université Paris-Sud (Inès Gallay), le synchrotron Soleil (Serena Sirigu), et l’I2BC (Julie Ménétrey et Marie-Hélène Le Du), organise un atelier de Biocristallographie. Expires on Friday April 13th, 2018

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La dégradation par l’oxygène des hydrogénases, enzymes qui produisent du dihydrogène, prive les biotechnologies de catalyseurs performants. Comprendre les mécanismes qui conduisent à cette dégradation, c’est l’objectif des chercheurs du Laboratoire de bioénergétique et ingénierie des protéines (CNRS/AMU), de biochimistes toulousains (INSA), parisiens (CEA), et de chimistes théoriciens européens et américains. Ils sont parvenus à caractériser chacune des étapes de la réaction complexe qui mène à destruction de l’enzyme par l’oxygène. Les résultats de cette étude ont été publiés dans la revue Nature Chemistry.

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Les réactions d’oxydation nécessitent généralement des conditions de réaction sévères et des quantités stœchiométriques d’oxydants qui sont souvent toxiques. Une équipe composée de chercheurs de l’Institut des sciences moléculaires de Marseille (CNRS / AMU) et de Institut de chimie moléculaire et des matériaux d’Orsay (CNRS / Université Paris-Sud) a récemment couplé la formation d’époxyde à la réduction d’oxygène atmosphérique grâce à un photo-catalyseur hybride composé d’un complexe de ruthénium et de l’enzyme laccase. Ces travaux sont publiés dans la revue …

[Journal Club] Un système chemo-enzymatique pour oxyder les oléfines avec de la lumière et du dioxygène Read more »

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