Category: Journal Club

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Les ions métalliques offrent une diversité chimique tout à fait distincte de celle des molécules organiques et sont largement utilisés par la nature. La chimie bioinorganique est la discipline qui vise à comprendre le rôle des métaux dans les processus vitaux, à concevoir des complexes métalliques bioinspirés et à utiliser ces connaissances dans divers contextes tels que l’énergie, la santé ou l’environnement. La communauté scientifique française de chimie bioinorganique est structurée dans un groupe d’intérêt scientifique dépendant du CNRS, le …

[Journal Club] La communauté française de chimie bioinorganique est dans l’Actualité chimique Read more »

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Dans cet épisode, présenté par Marc Hennebelle, en plus des chroniques de Titouan Chetot et de Maxime Ducreux, nous découvrons le monde passionnant de la chimie bio-inorganique et discutons des questions de parité dans les sciences. Lire aussi: Pourquoi si peu de femmes dans les carrières scientifiques ? de Clotilde Policar et Charlotte Jacquemot, dans The Conversation.

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“Chasing the Elusive “In-Between” State of the Copper-Amyloidβ Complex by X-ray Absorption through Partial Thermal Relaxation after Photoreduction”, published by the group of Peter Faller in Angew Chem Int Ed Engl . 2023 Mar 3;e202217791. doi: 10.1002/anie.202217791

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Des chercheurs du groupe Biologie Redox et Maladies de l’institut de Biologie Intégrative de la Cellule à Gif-Sur-Yvette, de l’Université de Kaiserslautern en Allemagne, de l’Institut de Chimie des Substances Naturelles à Gif-Sur-Yvette, du Synchrotron SOLEIL et du laboratoire de Bioénergétique et Ingénierie des Protéines à Marseille ont déterminé la structure du site de fixation du fer dans la protéine d’échafaudage des clusters fer-soufre en combinant des analyses par spectroscopies CD, Mössbauer, RMN, XAS et RPE. Ces résultats sont publiés …

[Journal Club] Structure du site à fer dans la protéine d’échafaudage ISCU initiant l’assemblage des clusters fer-soufre Read more »

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Des chercheurs du groupe Métaux et Microorganismes : Biologie, Chimie et applications Métalloprotéines de L’Université de Strasbourg, et de l’University of Hamburg ont déterminé la structure cristalline d’une nouvelle famille de réductases membranaires. Ces résultats sont publiés dans Proc Natl Acad Sci U S A, 2021,  doi: 10.1073/pnas.2101952118.

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L’étude de métalloenzymes a révélé que leur réactivité n’est pas seulement déterminée par les ligands directs leurs ions métalliques, mais aussi par les acides aminés voisins du site actif inorganique, ceux de la seconde sphère de coordination. Cette information a guidé la conception de complexes de métaux de transition biomimétiques très actifs. Des chercheurs du laboratoire de Bioénergétique et Ingénierie des Protéines (CNRS, Aix-Marseille Université) et des Universités de Bochum (Allemagne) et de Turin (Italie) viennent de démontrer dans la …

[Journal Club] Contrôle à longue distance de la réactivité du site actif d’une métalloenzyme Read more »

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(fr) Les deux volumes du livre de Patrick Bertrand, “La spectroscopie de Résonance Paramagnétique Electronique”, sont disponibles dans la collection Grenoble Sciences. (en) The two volumes of the book “Electron Paramagnetic Resonance Spectroscopy” by Patrick Bertrand are now available in english from Springer

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Un groupe de l’I2BC (CNRS, CEA, Université Paris-Saclay) en collaboration avec plusieurs autres équipes de l’université de Strasbourg, université de Kaiserslautern en Allemagne, ICSN à Gif-Sur-Yvette et Collège de France à Paris vient de parvenir à reconstituer une forme active de la machinerie de biosynthèse des centres Fe-S des mammifères.