Des chercheurs de l’Institut des sciences moléculaires de Marseille (CNRS / Aix Marseille Université) et de l’Université Humboldt de Berlin ont récemment isolé et caractérisé un modèle structural et fonctionnel du centre actif d’une enzyme de fer(II) non hémique catalysant la dernière étape de la biosynthèse de l’éthylène chez les plantes.
Projet de thèse pluriscidisciplinaire conjoint entre le laboratoire de Bioénergétique et Ingénierie des Protéines (BIP) (équipe de Christophe Léger) et l’Institut Universitaire des Systèmes Thermiques Industriels (IUSTI): «Conception d’une nouvelle génération de cellules électrochimiques pour l’étude des enzymes qui réduisent le CO2»
We have an available position in our group for a post-doc on the development and applications of SDSL-EPR on proteins inside cells with the aim to study proteins structural dynamics in their native environment. The project will start in October 2015.
Water oxidation in photosystem II studied by far-infrared FTIR spectroscopy
Exploring metallopeptides as catalysts for oxidation reactions.
URGENT. Dans le cadre d’un projet financé par la fondation A*MIDEX nous recherchons un ou une biochimiste pour prendre en charge la production de plusieurs métalloenzymes (hydrogénases FeFe et NiFe, CO-dehydrogénase) et leur caractérisation, selon des méthodes mises au point au laboratoire.
Un poste d’ATER 100% est affecté au laboratoire de Bioénergétique et Ingénierie des protéines à Marseille pour la rentrée 2015.
Réduction de l’oxygène par des enzymes extrémophiles : application aux biopiles à combustible.
A 24 months position is available for a highly motivated and skilled postdoctoral fellow in a project involving the discovery of key factors determining the unique reactivity of microbial metalloenzymes for applications in the field of bioinspired chemistry and biofuels.
Des chercheurs du CEA, du CNRS et d’Aix-Marseille Université décrivent le mécanisme d’activation d’enzymes bactériennes qui transforment naturellement le CO2 en acide formique, composé à forte valeur énergétique. La description du mécanisme d’activation de ces enzymes, les formiate déshydrogénases (FDHs), représente une avancée importante pour développer, à terme, des biotechnologies appliquées aux énergies renouvelables.
12-13 janvier 2015
En combinant un complexe de palladium avec une enzyme (oxydase), les chercheurs de l’Institut des sciences moléculaires de Marseille (CNRS / AMU) viennent de décrire le premier exemple de système catalytique couplé permettant l’oxydation d’un alcool à température ambiante et à pression atmosphérique.
![[Expired] 11th Hydrogenase meeting — Image gallery](https://i0.wp.com/frenchbic.cnrs.fr/wp-content/uploads/2014/12/bandeau_panorama_pharo_2.png?fit=2400%2C720&ssl=1)
The 11th Hydrogenase meeting will take place in Marseille, in june 2016
This project is centered on exploring the structure and dynamics of a non heme Fe(II) containing enzyme
Des chercheurs marseillais décrivent comment une combinaison d’informations issues de techniques très variées (mutagenèse dirigée, DFT, MD, cinétique électrochimique) permet de mieux comprendre certains aspects très variés du mécanisme catalytique de métalloenzymes.
Trois journées scientifiques, auxquelles participeront des chercheurs de cinq pays européens (Allemage, Italie, Angleterre, Espagne, France), auront lieu à Marseille du 3-7 avril 2014, avec pour thème la chimie biologique et plus particulièrement les centres métalliques en biologie. Elles illustreront l’utilisation d’approches pluridisciplinaires (allant de la biochimie à la chimie expérimentale ou théorique) pour l’étude de systèmes biologiques importants dans les domaines de la catalyse, de l’énergie ou de l’environnement.
Nom du congrès OxiZymes Lieu : Marseille (campus centre) Dates : 16-19 Septembre