Des chercheurs de l’Institut des sciences moléculaires de Marseille (CNRS / Aix Marseille Université) et de l’Université Humboldt de Berlin ont récemment isolé et caractérisé un modèle structural et fonctionnel du centre actif d’une enzyme de fer(II) non hémique catalysant la dernière étape de la biosynthèse de l’éthylène chez les plantes.
A Brest, des chercheurs viennent de montrer qu’un mécanisme CPET était à l’œuvre dans la réactivité d’un complexe d’hydrure de tungstène. Ces résultats sont parus dans la revue Nature Chemistry.
Christelle Hureau, LCC, Toulouse, was awarded an ERC grant for funding research about Alzheimer’s disease (AD)
Des chimistes parisiens démontrent que des réactions d’oxydation peuvent être effectuées dans des conditions douces en utilisant une source d’atomes d’oxygène propre et renouvelable (H2O), la lumière visible comme source d’énergie et un métal non noble et abondant comme catalyseur (fer).
Des chercheurs du CEA, du CNRS et d’Aix-Marseille Université décrivent le mécanisme d’activation d’enzymes bactériennes qui transforment naturellement le CO2 en acide formique, composé à forte valeur énergétique. La description du mécanisme d’activation de ces enzymes, les formiate déshydrogénases (FDHs), représente une avancée importante pour développer, à terme, des biotechnologies appliquées aux énergies renouvelables.
En combinant un complexe de palladium avec une enzyme (oxydase), les chercheurs de l’Institut des sciences moléculaires de Marseille (CNRS / AMU) viennent de décrire le premier exemple de système catalytique couplé permettant l’oxydation d’un alcool à température ambiante et à pression atmosphérique.
Des chercheurs marseillais décrivent comment une combinaison d’informations issues de techniques très variées (mutagenèse dirigée, DFT, MD, cinétique électrochimique) permet de mieux comprendre certains aspects très variés du mécanisme catalytique de métalloenzymes.