[Journal Club] Chimie bio-inspirée: un complexe de fer pour produire de l’éthylène
Des chercheurs de l’Institut des sciences moléculaires de Marseille (CNRS / Aix Marseille Université) et de l’Université Humboldt de Berlin ont récemment isolé et caractérisé un modèle structural et fonctionnel du centre actif d’une enzyme de fer(II) non hémique catalysant la dernière étape de la biosynthèse de l’éthylène chez les plantes.
L’éthylène, simple oléfine de formule chimique C2H4, est une hormone impliquée dans de nombreux processus de développement et de défense chez les plantes. C’est en particulier l’hormone qui contrôle le mûrissement de certains fruits dits climactériques (par exemple : pomme, banane, tomate, avocat, kiwi etc.). La dernière étape de la biosynthèse de l’éthylène chez les plantes est catalysée par l’oxydase de l’ace 1-aminocyclopropane-1-carboxylique ou ACC Oxydase, une enzyme qui contient un ion Fe(II) au sein de son site actif. L’acide 1-aminocyclopropane carboxylique ou ACC (un acide aminé naturel mais non protéogénique) est oxydé en éthylène, dioxyde de carbone et acide cyanhydrique (Schéma 1). La réaction nécessite, outre le substrat ACC, du dioxygène, de l’ascorbate et pour une raison mal comprise, du dioxyde de carbone. L’ACC Oxydase est une enzyme relativement instable, qui fonctionne avec de nombreux cofacteurs et substrats et dont le mécanisme reste encore mal compris. L’une des manières de comprendre les mécanismes mis en jeu, les interactions entre le centre métallique, les substrats et la réactivité, consiste à préparer des complexes modèles, s’inspirant du site actif.
Référence
Madleen Sallmann, Fabio Oldenburg, Beatrice Braun, Marius Réglier, A. Jalila Simaan, Christian Limberg, “A structural and functional model for the 1-aminocyclopropane-1-carboxylic acid oxidase” Angew. Chem. Int Ed. 17 juillet 2015, DOI: 10.1002/anie.201502529
Contacts chercheurs
Jalila Simaan, Tél. : 04 91 28 91 51, Marius Réglier, , Tél. : 04 91 28 88 23,
Institut des sciences moléculaires de Marseille