Doris Lexa, Directrice de Recherche CNRS, nous a quittés le 8 août 2020

Doris a fait ses études scientifiques à la Faculté des Sciences de Paris – Sorbonne. Elle a commencé sa carrière de recherche, en 1963, au Muséum National d’Histoire Naturelle, dans l’équipe de Jean-Marc Lhoste et a travaillé avec Joël Mispelter sur la caractérisation spectroscopique de complexes de métaux de transition. Dès ce début de carrière, aux prémices de la bioinspiration, elle s’est intéressée à des complexes évoquant le centre actif de systèmes biologiques, par le métal et la sphère de coordination. Elle a ainsi entamé une collaboration avec Michel Momenteau (Institut Curie à Orsay) sur les propriétés physico-chimiques de métalloporphyrines, modèles d’hémoprotéines. Son thème s’est élargi très rapidement vers divers types de systèmes : complexes histidine, cobalamines, vitamines B12, cyctochromes… D’emblée, elle a concentré son attention sur leurs propriétés, alors dites de chimie redox, convaincue que la cinétique et thermodynamique des transferts d’électrons se trouvaient au cœur des mécanismes réactionnels des sites actifs de protéines. Dès lors elle s’est intéressée aux travaux de l’équipe du Pr. Jean-Michel Savéant sur le développement de l’électrochimie moléculaire. Ces travaux ouvraient une voie d’étude inédite dans le domaine de la chimie des transferts d’électrons et de protons, de la réactivité chimique, de la chimie des complexes de métaux de transition et de la réactivité catalytique. En particulier, le développement de la voltammétrie cyclique, tant d’un point de vue théorique qu’expérimental apportait un nouvel outil approprié aux études mécanistiques. Très rapidement elle a engagé une importante collaboration avec ce groupe qu’elle a rejoint en tant que chercheuse CNRS au Laboratoire d’Electrochimie Moléculaire (Paris VII) en 1980. Au sein de ce nouvel environnement, Doris a été pionnière dans la mise en œuvre de ces méthodes électrochimiques pour l’étude des modèles de systèmes biologiques, et en particulier des métalloprotéines. Avec son enthousiasme légendaire, elle a entamé une série d’études ambitieuses et très approfondies sur des molécules choisies comme modèles de sites actifs de métalloprotéines au cœur de réactions biologiques d’intérêt comme la réduction de O₂ par la cytochrome c oxydase ou le transport de O₂ par l’hémoglobine, le transfert du groupe méthyle par la vitamine B12, la réduction du CO₂, des sulfates, des nitrates, l’activation du dioxygène… Ces études l’ont conduite à adapter les techniques électrochimiques aux conditions expérimentales spécifiques imposées par l’étude de complexes métalliques modèles, tels que les dérivés de cobalamine, des porphyrines de fer simples ou superstructurées (en collaboration avec Michel Momenteau, Institut Curie à Orsay) générant des effets supramoléculaires. Expérimentatrice hors pair, elle a fait preuve d’originalité et d’inventivité (et parfois d’une certaine pugnacité) pour la mise en œuvre et l’utilisation d’électrodes diverses, incluant des ultramicroélectrodes, l’utilisation de promoteurs ou de médiateurs redox et également pour le couplage avec diverses techniques spectroscopiques. Elle a réalisé des travaux pionniers dans la construction de cellules de spectroélectrochimie UV-visible basse température, IR ou résonance Raman ainsi que RPE. Doris a également initié l’étude électrochimique de clusters de manganèse, modèles du Centre de Dégagement du diOxygène du Photosystème II, site actif de l’oxydation de l’eau en oxygène (en collaboration avec l’équipe de Jean-Jacques Girerd, Université d’Orsay).

En 1994, Doris a effectué une mobilité géographique et thématique vers le Laboratoire de Bioénergétique et Ingénierie des Protéines (BIP UPR 9036) dirigé par Mireille Bruschi à Marseille. Elle a recentré son activité sur des systèmes naturels. Avec Elizabeth Lojou, elle a constitué une nouvelle équipe de chimistes au sein d’un environnement de biologistes. L’objectif était d’apporter des compétences électrochimiques et spectroscopiques pour étudier la relation structure-fonction de différentes protéines d’oxydo-réduction, en parallèle aux études sur les modèles synthétiques. Les bactéries intervenant dans la respiration du soufre ont alors attiré son attention et ses travaux ont alors porté sur les cytochromes monohémiques nouvellement extraits de ces bactéries, ainsi que la désulfoviridine, une enzyme contenant un sirohème et impliquée dans la réduction du sulfate en H2S.

Au cours de sa carrière, Doris Lexa a développé un très large éventail de travaux pionniers dans le domaine des transferts d’électron, des processus d’activation de petites molécules et de l’électro-catalyse par les systèmes bioinspirés. En particulier, les études poussées sur l’électrochimie des porphyrines de fer développées au LEM en collaboration avec Jean-Michel Savéant sont à l’origine de thématiques très en pointe de nos jours. Ses travaux peuvent être considérés parmi les travaux fondateurs du domaine de l’électrochimie des systèmes biomimétiques, biologiques et supramoléculaires. Elle était un membre actif de SAMBAS, groupe de recherche initiateur du “Club Métalloprotéines et modèles” et du FrenchBIC.

Ses collaborateurs et collaboratrices et les doctorant-e-s qu’elle a formé-e-s peuvent témoigner de la passion, de l’enthousiasme et de la grande rigueur avec lesquels Doris abordait son activité scientifique. C’était également une personne extrêmement attentionnée, bienveillante et chaleureuse, toujours prête à apporter conseil et soutien, en particulier aux jeunes chercheuses et chercheurs, à qui elle avait le désir de transmettre sa passion pour l’étude des métalloprotéines et de leurs modèles. Christophe Léger se souvient avec quelle gentillesse elle l’a accueilli à son arrivée au BIP, et son équipe utilise encore quotidiennement l’équipement qu’elle avait acquis.

Originaire du Sud de la France, Doris s’était installée à Marseille à la fin de sa carrière. Elle était également une navigatrice hors pair, et elle abordait cette activité extra-professionnelle avec la même passion, enthousiasme et rigueur que pour ses travaux scientifiques. Elle a longtemps été skippeuse sur les bateaux du CAES CNRS, heureuse de partager sa passion de la mer avec ses collègues.

Portée par sa générosité et son désir d’accompagnement, au cours de ses années de retraite, Doris était engagée auprès d’associations locales d’aide à l’insertion et d’alphabétisation.

Ses collaborateurs et collaboratrices gardent en mémoire le souvenir d’une collègue chaleureuse, amicale et toujours curieuse de nouvelles découvertes.

15 décembre 2020
Yves Le Mest – Elodie Anxolabéhère

Repères sur la carrière de Doris Lexa (1938-2020) :

• 1958 – 1961 : Licence ès Sciences Paris, Faculté des Sciences Paris
• 1962 – 1963 : Enseignante au lycée de Bonneville
• 1963 – 1967 : Laboratoire de Biophysique du Museum National d’Histoire Naturel (MNHM), Ingénieur DRME détachée à l’ENS St Cloud
• 1967-1969 : Collaboratrice Technique CNRS, MNHM
• 1968 : DEA Electrochimie
• 1969 – 1974 : Assistante Titulaire au MNHM
• 1972 : Doctorat ès Sciences Physiques “Contribution à l’étude des propriétés d’oxydo-réduction des cycles tétrapyrroliques et de leurs complexes métalliques” Dir. J.-M. Lhoste
• 1974 – 1979 : Maître-Assistante titulaire MNHM
• 01 01 1980 : Nomination Chargée de Recherche CNRS détachée du MNHM au Laboratoire d’Electrochimie Moléculaire UMR 7591, Université Paris VII
• 1981 – 1989 : Maître de Recherche, Laboratoire d’Electrochimie Moléculaire
• 1990 : Directeur de Recherche 2 CNRS titulaire
• 1994 : Directeur de Recherche 2 à l’UPR 9036, Bioénergétique et Ingénierie des Protéines (BIP) Marseille

Quelques articles jalons de l’éventail des thématiques initiées et développées par Doris Lexa :

• Characterization of reduction steps of Fe(III) porphyrins. D. Lexa, M. Momenteau, J. Mispelter, Biochim. Biophys. Acta 1974, 338(1), 151-163.
• Cobalt – bis(histidine methyl-ester) deuteroporphyrine IX: a coenzyme B12 – related model. M. Momenteau, D. Lexa, Biochem. Biophys. Research Comm. 1974, 58(4), 940-944.
• Electrochemical and spectral characterization of the reduction steps of µ-oxo-bis(iron tetraphenylporphyrin) dimer in dimethylformamide. K. M. Kadish, G. Larson, D. Lexa, M. Momenteau, J. Am. Chem. Soc. 1975, 97(2), 282-288.
• Electrochemistry of vitamin B12. I. Role of the base-on/base-off reaction in the oxydoreduction mechanism of the B12r-B12s system. D. Lexa, J.-M. Savéant, J. Am. Chem. Soc. 1976, 98(9), 2652-2658.
• Chemical catalysis of the electrochemical reduction of alkyl halides: Comparison between cobalt-tetraphenyl porphin and vitamin B12 derivatives. D. Lexa, J. M. Savéant, J. P. Soufflet, J. Electroanal. Chem. 1979, 100(1-2), 159-172.
• ECE reaction pathways in the electrochemical reduction of dicyanocobalamin: Kinetics of ligand substitution in vitamin B12r cyanoco(II)balamin. C. Amatore, D. Lexa, J.-M. Savéant, J. Electroanal. Chem. 1980, 111(1), 81-89.
• Electroreductive alkylation of iron in porphyrin complexes. Electrochemical and spectral characteristics of σ-alkyl iron porphyrins. D. Lexa, J. Mispelter, J.-M. Savéant, J. Am. Chem. Soc. 1981, 103(23), 6806_6812.
• Redox Reltionship between Carbeneiron and σ‐Alkyliron Porphyrins. D. Lexa, J.-M. Savéant, J.-P. Battioni, M. Lange, D. Mansuy, Angew. Chem. Int. ed. Eng. 1981, 20(6-7), 578-579.
• The electrochemistry of vitamin B12. D. Lexa and J.-M. Savéant, Acc. Chem. Res. 1983, 16(7), 235-243.
• Molecular environment effects in redox chemistry. Electrochemistry of ether-linked basket-handle iron porphyrins. D. Lexa, M. Momenteau, P. Rentien, G. Rytz, J.-M. Savéant. J. Am. Chem. Soc., 1984, 106(17), 4755-4765.
• Integrated molecular systems. Fixation of carbon monoxide on iron(I) in simple and superstructured porphyrins. A. Croisy, D. Lexa, M. Momenteau, J.-M. Savéant, Organometallics 1985, 4(9), 1574-1579.
• Catalysis of the electrochemical reduction of carbon dioxide by iron(“0”) porphyrins. M. Hammouche, D. Lexa, M. Momenteau, J.-M. Savéant, J. Electroanal. Chem. Interfacial Electrochem., 1988, 249(1-2), 347-351.
• Reaction of carbon monoxide with alkyliron porphyrins generated from alkyl halides and electrochemically produced iron(I) and iron(“0”) porphyrins. C. Gueutin, D. Lexa, M. Momenteau, J-M. Savéant, J. Am. Chem. Soc., 1990, 112(5), 1874.
• Reversible two-electron-one-proton systems in the ring-centered oxidation of metalloporphyrins bearing secondary amide-linked superstructures. A. El-Kasmi, D. Lexa, P. Maillard, M. Momenteau, J.-P. Savéant, J. Am. Chem. Soc. 1991, 113(5), 1586-1595.
• Molecular catalysis of electrochemical reactions by low valent transition metal complexes: metalloporphyrins. D. Lexa and J.-M. Savéant. In: Pombeiro A.J.L., McCleverty J.A. (eds) Molecular Electrochemistry of Inorganic, Bioinorganic and Organometallic Compounds. NATO ASI Series (Series C: Mathematical and Physical Sciences), vol 385. Springer, Dordrecht. 1993, vol. 385, 295-306.
• Highly reduced iron porphyrins: UV-vis and resonance Raman spectro-electrochemical studies of FeTPP and FeTF5PP. E. Anxolabéhère, G. Chottard, D. Lexa, New J. Chem., 1994, 18, 889-899.
• Aqueous chemistry of high-valent Manganese. Structure, magnetic, and redox properties of a new type of Mn-oxo cluster, [Mn4IVO4(bpy)6]4+: relevance to the oxygen evolving center in plants. C. Philouze, G. Blondin, J.-J. Girerd, J. Guilhem, C. Pascard, D. Lexa, J. Am. Chem. Soc. 1994, 116(19), 8557-8565.
• Chemical modeling of the oxygen-evolving center in plants. Synthesis, structure, and electronic and redox properties of a new mixed valence Mn−Oxo cluster:  [Mn2III,IVO2(bisimMe2en)2]3+ (bisimMe2en = N,N‘-Dimethyl-N,N‘-bis(imidazol-4-ylmethyl)ethane-1,2-diamine). EPR detection of an imidazole radical induced by UV irradiation at low temperature. Y. M. Frapart, A. Boussac, R. Albach, E. Anxolabéhère-Mallart, M. Delroisse, J.-B. Verlhac, G. Blondin, J.-J. Girerd, J. Ghilhem, M. Césario, A. W. Rutherford, D. Lexa, J. Am. Chem. Soc. 1996, 118(11), 2669-2678.
• Electron transfer in tetrahemic cytochromes c 3:  spectroelectrochemical evidence for aconformational change triggered by Heme IV reduction. I. Kazanskaya, D. Lexa, M. Bruschi, G. Chottard, Biochemistry 1996, 35(41), 13411–13418.
• Electrochemical generation of rhodium porphyrin Hydrides. Catalysis of hydrogen evolution. V. Grass, D. Lexa, J.-M. Savéant, J. Am. Chem. Soc. 1997, 119(32), 7526-7532.
• Copper complexes as functional models for dopamine β-hydroxylase – Stereospecific oxygen atom transfer. I. Blain, P. Bruno, M. Giorgi, E. Lojou, D. Lexa, M. Réglier, Eur. J. Inorg. Chem., 1998(9), 1297-1304.
• The Naphthoquinol Oxidizing Cytochrome bc 1 Complex of the Hyperthermophilic Knallgasbacterium Aquifex aeolicus : Properties and Phylogenetic Relationship. M. Schütz, B. Schoepp-Cothenet, E. Lojou, M. Woodstra, D. Lexa, P. Tron, A. Dolla, M.-C. Durand, K. O. Stetter, F. Baymann, Biochemistry 2003, 42(36), 10800 – 10808.