L’équipe “Biologie Rédox” de Institut de Biologie Intégrative de la Cellule rejoint le GIS FrenchBIC

L’équipe de Michel Tolédano,  et Agnès Delaunay-Moisan, est désormais membre du GIS.

L’équipe Biologie Redox s’intéresse aux mécanismes d’assemblage des centres Fe-S et aux processus de signalisation redox via les modifications post-traductionnelles des cystéines dans les organismes eucaryotes. Dans le domaine de la biogenèse des centres Fe-S, nous cherchons à comprendre comment les processus d’insertion du fer et du soufre sur la plateforme d’assemblage des centres Fe-S, sont contrôlés et synchronisés, quelles sont les étapes primaires d’assemblage, comment les centres [2Fe2S] et [4Fe4S] sont synthétisés, comment les centres Fe-S sont insérés dans les protéines réceptrices et comment la machinerie mitochondriale assure l’assemblage des centres Fe-S cytoplasmiques via la machinerie d’export. Nos recherches s’inscrivent dans le domaine biomédicale par l’étude du rôle fonctionnel et moléculaire de plusieurs protéines de la biogenèse des centres Fe-S impliquées dans des maladies humaines telle que la frataxine, dont le défaut d’expression conduit à l’ataxie de Friedreich, une maladie neurodégénérative et cardiaque. Nos approches expérimentales sont à la fois cellulaires (levure et cellules mammifères), biochimiques (analyse de modifications redox des cystéines, reconstitution de centres Fe-S in vitro), spectroscopiques (CD, RPE, XAS à SOLEIL), protéomiques/métabolomiques (collaboration C. Junot CEA Saclay ; J. Vinh, ESPCI) et structurales (collaborations RMN avec C. SIZUN, ICSN, Gif Sur Yvette).

Michel Tolédano (Directeur de recherche CEA)
(CR1 INSERM)
Agnès Delaunay-Moisan (Chercheur CEA)

Le site de l’équipe: http://ibitecs.cea.fr/drf/ibitecs/Pages/services/sbigem/lsoc/biologie_redox.aspx

Publications récentes de l’équipe:

  • Hanzén S, Vielfort K, Yang J, Roger F, Andersson V, Zamarbide-Forés S, Andersson R, Malm L, Palais G, Biteau B, Liu B, Toledano MB, Molin M, Nyström T. Lifespan Control by Redox-Dependent Recruitment of Chaperones to Misfolded Proteins. Cell. 2016 Jun 30;166(1):140-51.
  • Parent A., Elduque X., Cornu D., Belot L., Le Caer J.P., Grandas A., Toledano M., D’Autréaux B.* Mammalian frataxin directly enhances sulfur transfer of NFS1 persulfide to both ISCU and free thiols. Nature Communications (2015), 6:5686
  • Noichri Y, Palais G, Ruby V, D’Autreaux B, Delaunay-Moisan A, Nyström T, Molin M, Toledano MB. In vivo parameters influencing 2-Cys Prx oligomerization: The role of enzyme sulfinylation Redox Biol. (2015), 6:326-33.
  • Martin D., Charpilienne A., Parent A., Boussac A., D’Autréaux B., Poupon J., Poncet D. The rotavirus nonstructural protein NSP5 coordinates a [2Fe-2S] iron-sulfur cluster that modulates interaction to RNA. FASEB J., (2013), 27(3):1074-83
  • Spiro S., D’Autréaux B.* Non-Heme Iron Sensors of Reactive Oxygen and Nitrogen Species. Antioxid. redox Signal. (2012), 17(9):1264-1276
  • Soler N., Delagoutte E., Miron S., D’Autréaux B., Craescu G., Frapart Y.M., Mansuy D., Baldacci G., Huang M.E., Vernis L. Interaction between the reductase Tah18 and highly conserved Fe-S containing Dre2 C-terminus is essential for yeast viability. Mol. Micro., (2011), 82(1):54-67
  • Kumar C., Igbaria A., D’Autréaux B., Planson A.G., Junot C., Godat E., Bachhawat A.K., Delaunay-Moisan A., Toledano M.B. Glutathione revisited: a vital function in iron metabolism and ancillary role in thiol-redox control. EMBO J., (2011), 30(10):2044- 56.
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