[Journal Club] Un système chemo-enzymatique pour oxyder les alcools à température ambiante

En combinant un complexe de palladium avec une enzyme (oxydase), les chercheurs de l’Institut des sciences moléculaires de Marseille (CNRS / AMU) viennent de décrire le premier exemple de système catalytique couplé permettant l’oxydation d’un alcool à température ambiante et à pression atmosphérique. Ces travaux sont publiés dans la revue Chemical Science.

Les complexes de Pd permettent l’oxydation d’une large gamme d’alcools en utilisant le dioxygène comme oxydant terminal. Cependant, bien qu’assurant des rendements de conversion élevés, les conditions expérimentales de mise en œuvre de ces complexes (solvants organiques, pH fortement basique, pression et température élevées, co-oxydant) ne sont pas compatibles avec la demande croissante de la société pour une chimie plus durable. Par ailleurs, les enzymes sont des catalyseurs naturels dont les propriétés exceptionnelles (efficacité et sélectivité) ont été façonnées au cours d’un long processus d’évolution. Au regard de leurs propriétés, les enzymes restent encore peu utilisées en catalyse en grande partie parce qu’elles sont considérées comme fragiles. Récemment, des méthodes combinant à la fois la catalyse homogène et enzymatique ont été développées afin de dépasser les limites rencontrées séparément dans chaque domaine. Apparaissant comme des alternatives durables à des catalyseurs traditionnels, des systèmes artificiels combinent maintenant un catalyseur à base de métal de transition à un environnement protéique ou enzymatique.

Les recherches menées dans le laboratoire marseillais portent sur l’association de catalyseurs à base de Pd avec une oxydase, la laccase. La laccase utilise l’oxygène moléculaire comme accepteur final d’électron, produisant de l’eau lors de l’oxydation de substrats phénoliques, amines aromatiques ainsi que des ions métalliques. Ses capacités d’oxydation peuvent être largement améliorées en la combinant avec des médiateurs redox. Dans le système bimoléculaire constitué de la laccase et d’un complexe de palladium soluble dans l’eau, l’enzyme sert à régénérer le Pd(II) de départ. Ainsi, au cours de l’oxydation de l’alcool vératrylique effectuée dans l’eau, à température ambiante et pression atmosphérique, la laccase oxyde le Pd(0) en Pd(II) et catalyse la réduction du dioxygène en eau et ce sans perte de l’activité enzymatique. L’association de l’enzyme et du catalyseur au Pd conduit à une augmentation de 7 fois de l’efficacité catalytique du complexe dans l’eau dans des conditions ambiantes douces. Cette étude est une première étape dans la conception d’une nouvelle famille de catalyseurs d’oxydation renouvelables.

© Thierry Tron

© Thierry Tron

Référence: Yasmina Mekmouche, Ludovic Schneider, Pierre Rousselot-Pailley, Bruno Faure, A. Jalila Simaan, Constance Bochot, Marius Réglier and Thierry Tron,  “Laccases as palladium oxidases” Chem. Sci. 14 novembre 2014 DOI: 10.1039/C4SC02564D

Contacts chercheurs: Yasmina Mekmouche, Thierry Tron, Institut des sciences moléculaires de Marseille, Courriels : 

 

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